Tekpınar, Mustafa2025-05-102025-05-1020181300-76881308-6529https://hdl.handle.net/20.500.14720/8824Karbonic anhidraz (CA), insanlarda herbiri farklı fonksiyonlar icra eden çeşitli izoformlara sahip önemli bir enzimdir. Karbonik anhidraz izoformlarının ligandlar ile etkileşimlerini karakterize etmek zor fakat önemli bir iştir. Son yıllarda yönlendirilmiş moleküler dinamik, ligand bağlanma ve kopma olaylarını karakterize etmek için başarıyla kullanılmıştır. Bu çalışmada, Kumarin2 5Z/5E adlı ligandı kullanarak dört sitozolik insan karbonik anhidrazının (karbonik anhidraz I, II, III ve VII) bu ligand ile etkileşimlerinin doğasını anlamak amacıyla sabit hızda yönlendirilmiş moleküler dinamik (YMD) simülasyonları uygulandı. Kuvvet sabitinin ve çekme hızının YMD simülasyonları üzerine etkisi incelendi. Kuvvet sabiti ve çekme hızı değiştirildiği zaman etkileşim profillerinde önemli bir değişim gözlenmedi. Son olarak hidrojen bağı etkileşimleri, Histidin 64 pozisyonları ve kuvvet-mesafe grafikleri tüm isozimler için analiz edildi. Bu sonuçlar, insana ait sitozolik karbonik anhidraz I, III ve VII’nin -farklı kuvvetlerle de olsa- Kumarin2 5E/5Z’den benzer kopma modellerine sahip olduğunu, buna karşın karbonik anhidraz II’nin tamamen farklı bir etkileşim profiline sahip olduğunu göstermektedir.eninfo:eu-repo/semantics/openAccessTıbbi Araştırmalar DeneyselFizikAtomik Ve Moleküler KimyaKimyaTıbbiBiyokimya Ve Moleküler BiyolojiFizikokimyaArticle222N/AN/A406415