Browsing by Author "Koc, Eda Ondul"

Now showing 1 - 2 of 2

Bazı Ticari Lipazların Polietilenimin ile Kompleks Oluşturma Özelliklerinin Araştırılması
(2024) Koc, Eda Ondul; Yılmaz, Mert
Lipazlar, çok sayıda endüstriyel proseste kullanılan enzimlerdir ve biyokatalizör olarak uygulanabilirliklerini artırmak için immobilize edilmektedirler. Bu çalışmada, Novozyme 51032 (Fusarium solani pisi), Palatase 20000 L (Rhizomucor miehei), Lipolase 100 L (Thermomyces lanuginosus), Lipozyme CAL B L (Candida antarctica B) ve Amano (Pseudomonas fluorescens) kaynaklı ticari enzimlerin, polietilenimin (PEI) ile kompleks ve agregat oluşturması incelenmiştir. Enzimlerin, polietilenimin ile en iyi kompleks oluşturduğu PEI/enzim oranının; Novozyme 51032, Palatase 20000 L ve Lipolase 100 L için 1/20-80 aralığında olduğu görülmüştür. Lipozyme CAL B L ve (Amano) P. fluorescens, PEI ile agregat oluşturamamıştır. Bu çalışma; bazı ticari enzimlerin, PEI ile agregat oluşturmasını engelleyen çeşitli safsızlıklar içerebileceğini göstermiştir. Polietileniminin-enzim kompleksi, katyonik bir polimer olan PEI’ nin, enzimlerle elektrostatik etkileşimi esasına dayanmaktadır.
Covalent Immobilization of an Alkaline Protease From Bacillus Licheniformis
(Walter de Gruyter Gmbh, 2018) Aslan, Yakup; Omerosmanoglu, Derya; Koc, Eda Ondul
Objective: Since the soluble enzymes can not be used in repeated reactions and are not stable in operational conditions and not suitable for continuous processes, this study aimed the covalent immobilization of Bacillus licheniformis protease (BLP) onto Eupergit CM. Methods: Optimum conditions for immobilization were determined by changing the conditions individually. The proteins and L-tyrosine were determined by UV/VIS spectrophotometer. Results: The immobilization resulted in 100% immobilization and 107.7% activity yields. The optimum pH (7-8) and the optimum temperature (70 degrees C) have not changed after immobilization. The K-m values for free and immobilized enzyme were 26.53 and 37.59 g/L, while the V-max values were 2.84 and 3.31 g L-Tyrosine/L.min, respectively. The immobilized enzyme has not lost its initial activity during the repeated 20 uses and 20 days of storage. The milk proteins were hydrolyzed in 2 h by using immobilized enzyme. The pH of the milk dropped from 6.89 to 6.53, the color was clearer but there was no change in the smell or the taste. Conclusion: Consequently, it can be said that the immobilized BLP obtained can be used for industrial purposes.